Image au microscope 3D montrant la séparation des isoformes d'actine dans un groupe de cellules. La couche supérieure (colorée en rouge) est constituée de gamma-actine, tandis que la base et les bords affichent de la bêta-actine (vert), ce qui illustre que la gamma-actine préfère former des réseaux rigides près de l'apex de la cellule tandis que la bêta-actine forme préférentiellement des faisceaux parallèles avec un modèle organisationnel distinct. . Crédit : Andreas Janshoff
De petites choses comptent : par exemple, un acide aminé peut complètement modifier l’architecture de la cellule. Des chercheurs des universités de Göttingen et de Warwick ont étudié la structure et la mécanique du composant principal du cytosquelette cellulaire : une protéine connue sous le nom d'actine. L'actine se trouve dans toutes les cellules vivantes, avec une gamme de fonctions importantes, de la contraction musculaire à la signalisation et à la forme des cellules.
Cette protéine se décline en deux variétés appelées « isoformes », connues sous le nom de gamma-actine et bêta-actine. La différence entre les deux protéines est infime ; seuls quelques acides aminés varient dans une seule partie de la molécule. Pourtant, ce petit changement a un grand impact sur la cellule. Dans la nature, on ne trouve normalement que des mélanges des deux isoformes. Dans leur étude, les chercheurs ont séparé les deux isoformes et les ont analysées individuellement. Les résultats ont été publiés dans la revue Communications naturelles.
Les chercheurs ont étudié le comportement des réseaux de filaments, en se concentrant particulièrement sur les propriétés uniques de chaque isoforme. Ils ont utilisé des techniques spécialisées leur permettant d'évaluer la mécanique et la dynamique des modèles de recherche de réseaux cytosquelettiques, en s'appuyant sur l'expertise en biophysique à Göttingen et en bio-ingénierie à Warwick.
Les résultats indiquent que la gamma-actine préfère former des réseaux rigides près du sommet de la cellule, tandis que la bêta-actine forme préférentiellement des faisceaux parallèles avec un modèle organisationnel distinct. Cette différence est probablement due à l'interaction plus forte de la gamma-actine avec des types spécifiques d'ions chargés positivement, rendant ses réseaux plus rigides que ceux formés par la bêta-actine.
Image au microscope montrant le stade précoce du regroupement de l’actine en présence d’ions magnésium. Crédit : Andreas Janshoff
“Nos résultats sont convaincants car ils ouvrent de nouvelles voies pour comprendre la dynamique complexe des réseaux protéiques au sein des cellules”, explique le professeur Andreas Janshoff, de l'Institut de chimie physique de l'Université de Göttingen.
La recherche fait progresser la compréhension des scientifiques sur les processus cellulaires fondamentaux en mettant en lumière les fonctions biologiques spécifiques de l'actine, ce qui sera particulièrement pertinent pour les processus impliquant la mécanique cellulaire tels que la croissance, la division et la maturation des cellules dans les tissus.
“Les implications de ces découvertes s'étendent au domaine plus large de la biologie cellulaire, offrant des informations qui pourraient avoir un impact sur de nombreux domaines de recherche et d'applications, par exemple en biologie du développement”, ajoute Janshoff.
Plus d'information:
Peter Nietmann et al, Les isoformes d'actine cytosolique forment des réseaux avec différentes propriétés rhéologiques qui indiquent une fonction biologique spécifique, Communications naturelles (2023). DOI : 10.1038/s41467-023-43653-w
Fourni par l'Université de Göttingen
Citation: Gros impacts de petits changements : la recherche révèle comment les interactions des filaments affectent les réseaux cellulaires (22 décembre 2023) récupéré le 22 décembre 2023 sur
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