Des chercheurs découvrent comment empêcher le formaldéhyde d’inhiber les enzymes productrices d’hydrogène

Les enzymes des micro-organismes peuvent produire de l’hydrogène (H₂) sous certaines conditions, ce qui en fait des biocatalyseurs potentiels du H biosourcé₂ les technologies. Afin de rendre efficace cette production d’hydrogène, les chercheurs tentent d’identifier et d’éliminer d’éventuels facteurs limitants. Il s’agit notamment du formaldéhyde, qui est présent naturellement comme produit métabolique dans les cellules et inhibe l’hydrogénase (FeFe), particulièrement efficace.

Une équipe du groupe de travail Photobiotechnologie de l’Université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a pu élucider et désactiver ce mécanisme sous-jacent. Les chercheurs ont rapporté leurs découvertes dans le Journal de l’American Chemical Society le 20 novembre 2023.

Le formaldéhyde est connu, entre autres, comme conservateur, mais il est également présent comme métabolite naturel dans les cellules vivantes. Il y a douze ans, des scientifiques de l’Université d’Oxford, au Royaume-Uni, et de l’Université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, ont montré que cette molécule omniprésente inhibe une certaine classe de biocatalyseurs, à savoir les hydrogénases génératrices d’hydrogène particulièrement efficaces du type à deux fers, appelées (FeFe)-hydrogénases.

“C’était une découverte intéressante, car le formaldéhyde pouvait inhiber à la fois la production naturelle de H₂ métabolisme des micro-organismes et des hydrogénases isolées dans les applications biotechnologiques », explique le Dr Jifu Duan, premier auteur de l’étude.

Après que diverses études théoriques aient émis l’hypothèse que la molécule de formaldéhyde pourrait influencer les (FeFe)-hydrogénases, une équipe de chercheurs dirigée par Duan et le professeur Eckhard Hofmann de l’Université de la Ruhr a réussi à élucider expérimentalement le mécanisme moléculaire. En utilisant des structures d’hydrogénases (FeFe) traitées au formaldéhyde obtenues par cristallographie des protéines, ils ont pu montrer que le formaldéhyde réagit avec ce que l’on appelle le centre actif des biocatalyseurs, une partie protéique inorganique où les protons et les électrons sont convertis en H.₂.

En outre, le formaldéhyde se combine avec une autre partie protéique très importante, nécessaire au transport des protons vers le centre actif au moyen d’un groupe chimique contenant du soufre. Lorsque les scientifiques ont remplacé cette partie par une autre, le formaldéhyde a eu du mal à exercer son effet inhibiteur.

“Les futures applications biotechnologiques des hydrogénases (FeFe) pourraient bien impliquer la présence de formaldéhyde, de sorte que nos biocatalyseurs modifiés résistants au formaldéhyde pourraient être utilisés ici”, explique Duan. “Nous pensons également que nos découvertes peuvent être transférées à d’autres biocatalyseurs.” Cela pourrait jouer un rôle dans les processus industriels biosourcés, mais également dans la compréhension des voies métaboliques des organismes vivants.